蛋白質的結構域與三級結構的分類α/β型結構
更新時間：2021-08-13 點擊次數(shù)：3059次
一、結構域是蛋白質三級結構的基本結構單位和功能單位
蛋白質三級結構的基本結構單位是結構域。一個蛋白質可以只包含一個結構域也可以由幾個結構域組成，故結構域是能夠獨立折疊為穩(wěn)定的三級結構的多肽鏈的一部分或全部。結構域也是功能單位，通常多結構域蛋白質中不同的結構域是與不同的功能相關聯(lián)的。許多已知的例子表明，某個種屬的多個獨立的多肽鏈完成的幾種生物學功能可以由另一個種屬的一個蛋白質中的不同結構域來完成。例如，脂肪酸的合成需要七種不同的催化反應，在植物的葉綠體中，這些反應由七種不同的酶所催化，而在哺乳動物中，這些反應則由一條多肽鏈的七個結構域來完成。
結構域是由不同的二級結構和超二級結構組合形成的。在蛋白質中，這種組合的數(shù)目是有限的，一些結合方式似乎是蛋白質結構所偏愛的，并且相似的結構域結構在具有不同功能不同殘基序列的蛋白質中經常重復出現(xiàn)。對已知的蛋白質所進行的拓撲分析表明了兩個基本規(guī)律，其一是連續(xù)的殘基區(qū)域通常在空間中是彼此靠近的，這就是所謂的殘基空間區(qū)域相對分離現(xiàn)象，其M是如果抓住肽鏈的N端和C端將肽鏈拉成一條直線，將不會出現(xiàn)直線打結的現(xiàn)象。
二、蛋白質結構域和三級結構的分類
為了研究蛋白質分子結構的基本規(guī)律，人們用不同的方法從不同的角度對已知的蛋白質結構進行分類，有些是基于生物功能，有些是基于結構自身，有些是將二者結合在一起進行分類研究。例如，鋅金屬蛋白酶是一類可催化肽鏈內部肽鍵水解的肽鏈內切酶，盡管所屬的各個亞家族成員的整體空間結構差異顯著，但催化活性部位的結構非常類似，故將它們歸屬于一類蛋白。
然而，最為人們熟悉的還是M．Levitt和C．Chothia對蛋白質結構進行的分類。此方法認為二級結構的組合構成了大多數(shù)結構域結構的核心，并據(jù)此把蛋白質結構分為四類：。α型、β型、α / β型以及其它類型的結構域結構。α型結構域結構主要由α-螺旋所構成，例如肌紅蛋白的結構等。β型結構域結構主要由反平行的卜回折所構成，通常是兩個卜回折相互包裹在一起，例如質體蘭素的結構等。α / β型結構域結構則是由α-螺旋所包裹的以平行β-鏈為主的；β-α-β花樣所構成的，例如丙糖磷酸異構酶、葡萄糖異構酶催化結構域的結構等。還有一些蛋白質是由不連續(xù)的α-和β-花樣組合而成，并且通常在由α-螺旋包裹的結構域的一部分形成一個小的反平行β-回折，這些結構可以認為屬于第四類，例如某些核酸酶的結構等。此外還有一些小的蛋白質，它們富含二硫鍵或金屬離子，形成一個特殊的種類，這些蛋白質的結構似乎在很大程度上受金屬離子或二硫橋的影響，所以看起來比常規(guī)的蛋白質顯得無序。
三、α型結構域結構
α 型結構域結構主要由α-螺旋組成，這些α-螺旋由結構域表面的環(huán)區(qū)域相連接。在已知的蛋白質結構中，有兩種最常見的螺旋排列方式，其一是四螺旋束，其二是球狀折疊。RNA結合蛋白ROP是一個由特定的質粒編碼的小RNA結合蛋白，參與質粒的復制。單體是一條由63個殘基組成的多肽鏈，由兩個反平行的α-螺旋和一個3個殘基的環(huán)構成。ROP是以二聚體形式存在，四個α-螺旋構成四螺旋束、相互堆積形成一個疏水內核。與此相類似的結構還有細胞色素b562，非血卟啉含氧轉移蛋白等。球狀折疊中的α-螺旋的排列*不同于四螺旋束中α-螺旋反平行排列。在球狀折疊中，例如肌紅蛋白和血紅蛋白，α-螺旋以不同的方向繞核纏繞，使得彼此在結構上互相靠近，但很難想象出它的形狀。在四螺旋束結構中，α-螺旋間的堆積幾乎是反平行的，螺旋軸間的夾角僅有20?，而在球狀折疊中，這些角要大得多，一般約在50?左右。在幾種主要類型的蛋白質結構中，α型結構域結構的數(shù)量最少。
四、 β型結構域結構
從功能角度看，具有β型結構域結構的蛋白質是較為分散的，包括了酶、輸運蛋白、抗體和病毒外殼蛋白等。這個結構域的內核由四到十幾個β-鏈所構成，這些β -鏈主要以反平行的方式排列，并形成兩個交聯(lián)在一起并互相堆積的β-回折。β-回折有正常的扭曲，當兩個扭曲的β-回折堆積在一起時，它們形成一個桶狀的結構。常見的有三種類型：上下β-回折型、希臘圖案型和果凍卷餅桶型，與反平行β-鏈連接的方式有關。
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